Kemiallisen reaktion nopeus- yhden reagoivan aineen määrän muutos aikayksikköä kohden reaktiotilayksikössä.

Seuraavat tekijät vaikuttavat kemiallisen reaktion nopeuteen:

reagoivien aineiden luonne;
reagoivien aineiden pitoisuus;
reagoivien aineiden kosketuspinta (heterogeenisissä reaktioissa);
lämpötila;
katalyyttien toimintaa.

Aktiivisten törmäysten teoria mahdollistaa joidenkin tekijöiden vaikutuksen kemiallisen reaktion nopeuteen selittämisen. Tämän teorian pääsäännöt:

Reaktiot tapahtuvat, kun tietyn energian omaavien lähtöaineiden hiukkaset törmäävät.
Mitä enemmän reagenssihiukkasia, mitä lähempänä ne ovat toisiaan, sitä todennäköisemmin ne törmäävät ja reagoivat.
Vain tehokkaat törmäykset johtavat reaktioon, ts. ne, joissa "vanhat siteet" tuhoutuvat tai heikentyvät ja siten "uusia" voi muodostua. Tätä varten hiukkasilla on oltava riittävästi energiaa.
Vähimmäisylienergia, joka tarvitaan reagoivien hiukkasten tehokkaaseen törmäykseen, on ns aktivointienergia Ea.
Kemikaalien aktiivisuus ilmenee niihin liittyvien reaktioiden alhaisessa aktivaatioenergiassa. Mitä pienempi aktivointienergia, sitä suurempi reaktionopeus. Esimerkiksi kationien ja anionien välisissä reaktioissa aktivaatioenergia on hyvin alhainen, joten tällaiset reaktiot etenevät lähes välittömästi.

Reagenssien pitoisuuden vaikutus reaktionopeuteen

Kun reagoivien aineiden pitoisuus kasvaa, reaktion nopeus kasvaa. Päästäkseen reaktioon kahden kemiallisen hiukkasen on lähestyttävä toisiaan, joten reaktionopeus riippuu niiden välisten törmäysten määrästä. Hiukkasten määrän kasvu tietyssä tilavuudessa johtaa useammin törmäyksiin ja reaktionopeuden lisääntymiseen.

Nostaaksesi reaktion nopeutta kaasufaasi johtaa paineen nousuun tai seoksen käyttämän tilavuuden pienenemiseen.

Vuonna 1867 kokeellisten tietojen perusteella norjalaiset tiedemiehet K. Guldberg ja P Vaage sekä heistä riippumattomasti vuonna 1865 venäläinen tiedemies N.I. Beketov muotoili kemiallisen kinetiikan peruslain, joka vahvistaa reaktionopeuden riippuvuus reagoivien aineiden pitoisuuksista -

Massatoiminnan laki (LMA):

Kemiallisen reaktion nopeus on verrannollinen reagoivien aineiden pitoisuuksien tuloon, joka on otettu potenssiin, joka vastaa niiden kertoimia reaktioyhtälössä. ("toimiva massa" on synonyymi nykyaikaiselle "keskittyminen" -käsitteelle)

aA +bB =cC +dd, Missä k on reaktionopeusvakio

ZDM suoritetaan vain yhdessä vaiheessa tapahtuville alkuainekemiallisille reaktioille. Jos reaktio etenee peräkkäin useiden vaiheiden läpi, niin koko prosessin kokonaisnopeus määräytyy sen hitain osan mukaan.

Lausekkeet erityyppisten reaktioiden nopeuksille

ZDM viittaa homogeenisiin reaktioihin. Jos reaktio on heterogeeninen (reagenssit ovat eri aggregaatiotilassa), vain nestemäiset tai vain kaasumaiset reagenssit tulevat MDM-yhtälöön, ja kiinteät reagenssit jätetään pois, mikä vaikuttaa vain nopeusvakioon k.

Reaktion molekulaarisuus on alkeiskemialliseen prosessiin osallistuvien molekyylien vähimmäismäärä. Molekyylisyyden mukaan alkeiskemialliset reaktiot jaetaan molekyylisiin (A →) ja bimolekyylisiin (A + B →); Trimolekulaariset reaktiot ovat erittäin harvinaisia.

Heterogeenisten reaktioiden nopeus

Riippuu aineiden kosketuspinta-ala, eli aineiden jauhatusasteesta, reagenssien sekoituksen täydellisyydestä.
Esimerkkinä puun polttaminen. Koko tukki palaa suhteellisen hitaasti ilmassa. Jos lisäät puun kosketuspintaa ilman kanssa ja halkaiset puun lastuiksi, palamisnopeus kasvaa.
Pyroforinen rauta kaadetaan suodatinpaperiarkille. Syksyllä rautahiukkaset kuumenevat ja sytyttävät paperin tuleen.

Lämpötilan vaikutus reaktionopeuteen

1800-luvulla hollantilainen tiedemies Van't Hoff havaitsi kokeellisesti, että kun lämpötila nousee 10 °C, monien reaktioiden nopeus kasvaa 2-4 kertaa.

Van't Hoffin sääntö

Jokaista 10 ◦ C lämpötilan nousua kohden reaktionopeus kasvaa kertoimella 2–4.

Tässä γ (kreikkalainen kirjain "gamma") - niin kutsuttu lämpötilakerroin tai van't Hoff -kerroin, ottaa arvot välillä 2 - 4.

Jokaiselle tietylle reaktiolle lämpötilakerroin määritetään empiirisesti. Se näyttää tarkalleen kuinka monta kertaa tietyn kemiallisen reaktion nopeus (ja sen nopeusvakio) kasvaa aina 10 asteen lämpötilan nousun myötä.

Van't Hoff -sääntöä käytetään arvioimaan reaktion nopeusvakion muutos lämpötilan noustessa tai laskussa. Ruotsalainen kemisti Svante Arrhenius määritti tarkemman suhteen nopeusvakion ja lämpötilan välillä:

Miten lisää E erityinen reaktio, Vähemmän(tietyssä lämpötilassa) on tämän reaktion nopeusvakio k (ja nopeus). T:n kasvu johtaa nopeusvakion kasvuun; tämä selittyy sillä tosiasialla, että lämpötilan nousu johtaa nopeaan kasvuun "energeettisten" molekyylien lukumäärässä, jotka pystyvät voittamaan aktivaatioesteen Ea.

Katalyytin vaikutus reaktionopeuteen

Reaktionopeutta voidaan muuttaa käyttämällä erityisiä aineita, jotka muuttavat reaktiomekanismia ja ohjaavat sitä energeettisesti edullisempaa polkua pitkin pienemmällä aktivointienergialla.

Katalyytit- Nämä ovat aineita, jotka osallistuvat kemialliseen reaktioon ja lisäävät sen nopeutta, mutta pysyvät reaktion lopussa laadullisesti ja määrällisesti ennallaan.

Inhibiittorit- Kemiallisia reaktioita hidastavat aineet.

Kemiallisen reaktion nopeuden tai sen suunnan muuttamista katalyytin avulla kutsutaan katalyysi .

Kemiallisen reaktion nopeus riippuu monista tekijöistä, mukaan lukien lähtöaineiden luonne, lähtöaineiden pitoisuus, lämpötila ja katalyyttien läsnäolo. Harkitse näitä tekijöitä.

1). Reagenssien luonne. Jos ionisidoksen omaavien aineiden välillä on vuorovaikutusta, reaktio etenee nopeammin kuin kovalenttisen sidoksen omaavien aineiden välillä.

2.) Reagenssipitoisuus. Jotta kemiallinen reaktio tapahtuisi, lähtöaineiden molekyylien on törmättävä. Eli molekyylien tulee olla niin lähellä toisiaan, että yhden hiukkasen atomit kokevat toisen sähkökenttien toiminnan. Vain tässä tapauksessa elektronien siirtymät ja vastaavat atomien uudelleenjärjestelyt ovat mahdollisia, minkä seurauksena muodostuu uusien aineiden molekyylejä. Siten kemiallisten reaktioiden nopeus on verrannollinen molekyylien välisten törmäysten lukumäärään ja törmäysten lukumäärä puolestaan on verrannollinen reagoivien aineiden pitoisuuteen. Norjalaiset tiedemiehet Guldberg ja Waage sekä heistä riippumattomasti venäläinen Beketov vuonna 1867 muotoilivat kokeellisen materiaalin perusteella kemiallisen kinetiikan peruslain - massatoiminnan laki(ZDM): vakiolämpötilassa kemiallisen reaktion nopeus on suoraan verrannollinen reagoivien aineiden pitoisuuksien tuloon niiden stoikiometristen kertoimien teholla. Yleiseen tapaukseen:

massatoiminnan lailla on muoto:

Tietyn reaktion massatoiminnan lakia kutsutaan reaktion tärkein kineettinen yhtälö. Kineettisessä perusyhtälössä k on reaktionopeusvakio, joka riippuu reagoivien aineiden luonteesta ja lämpötilasta.

Useimmat kemialliset reaktiot ovat palautuvia. Tällaisten reaktioiden aikana niiden tuotteet, kun ne kerääntyvät, reagoivat keskenään muodostaen lähtöaineita:

Eteenpäin reaktionopeus:

Palauteprosentti:

Tasapainon aikaan:

Tästä eteenpäin tasapainotilassa vaikuttavien massojen laki saa muodon:

jossa K on reaktion tasapainovakio.

3) Lämpötilan vaikutus reaktionopeuteen. Kemiallisten reaktioiden nopeus yleensä kasvaa, kun lämpötila ylittyy. Tarkastellaan tätä esimerkkiä vedyn ja hapen vuorovaikutuksesta.

2H 2 + O 2 \u003d 2H 2 O

20 0 C:ssa reaktionopeus on lähes nolla ja kestäisi 54 miljardia vuotta ennen kuin vuorovaikutus ohittaisi 15 %. 500 0 C:ssa veden muodostuminen kestää 50 minuuttia ja 700 0 C:ssa reaktio etenee välittömästi.

Reaktionopeuden riippuvuus lämpötilasta ilmaistaan van't Hoffin sääntö: lämpötilan noustessa 10:llä reaktionopeus kasvaa 2-4 kertaa. Van't Hoffin sääntö on kirjoitettu:

4) Katalyyttien vaikutus. Kemiallisten reaktioiden nopeutta voidaan hallita katalyytit- aineet, jotka muuttavat reaktion nopeutta ja pysyvät muuttumattomina reaktion jälkeen. Reaktion nopeuden muutosta katalyytin läsnä ollessa kutsutaan katalyysiksi. Erottaa positiivinen(reaktionopeus kasvaa) ja negatiivinen(reaktionopeus laskee) katalyysi. Joskus katalyytti muodostuu reaktion aikana, tällaisia prosesseja kutsutaan autokatalyyttisiksi. Erottele homogeeninen ja heterogeeninen katalyysi.

klo homogeeninen Katalyysissä katalyytti ja lähtöaineet ovat samassa faasissa. Esimerkiksi:

klo heterogeeninen Katalyysissä katalyytti ja lähtöaineet ovat eri vaiheissa. Esimerkiksi:

Heterogeeninen katalyysi liittyy entsymaattisiin prosesseihin. Kaikkia elävissä organismeissa tapahtuvia kemiallisia prosesseja katalysoivat entsyymit, jotka ovat proteiineja, joilla on tiettyjä erityistoimintoja. Liuoksissa, joissa tapahtuu entsymaattisia prosesseja, ei ole tyypillistä heterogeenistä väliainetta, koska siinä ei ole selkeästi määriteltyä faasirajapintaa. Tällaisia prosesseja kutsutaan mikroheterogeeniseksi katalyysiksi.

Kysymys 1. Mitä aineita kutsutaan katalyyteiksi?

Aineita, jotka muuttavat kemiallisen reaktion nopeutta ja pysyvät muuttumattomina sen lopussa, kutsutaan katalyyteiksi.

Kysymys 2. Mikä rooli entsyymeillä on solussa?

Entsyymit ovat biologisia katalyyttejä, jotka nopeuttavat kemiallisia reaktioita elävässä solussa. Joidenkin entsyymien molekyylit koostuvat vain proteiineista, toiset sisältävät proteiini- ja ei-proteiiniyhdisteitä (eri metallien orgaanisia - koentsyymi- tai epäorgaanisia - ioneja). Entsyymit ovat tiukasti spesifisiä: jokainen entsyymi katalysoi tietyntyyppisiä reaktioita, joihin osallistuu tietyntyyppisiä substraattimolekyylejä.

Kysymys 3. Mistä tekijöistä entsymaattisten reaktioiden nopeus voi riippua?

Entsymaattisten reaktioiden nopeus riippuu suurelta osin entsyymin pitoisuudesta, aineen luonteesta, lämpötilasta, paineesta ja väliaineen reaktiosta (hapan tai emäksinen).

Monille entsyymeille tietyissä olosuhteissa, esimerkiksi tiettyjen aineiden molekyylien läsnä ollessa, aktiivisen keskuksen konfiguraatio muuttuu, mikä antaa niille mahdollisuuden tarjota suurin entsymaattinen aktiivisuus.

Kysymys 4. Miksi useimmat entsyymit menettävät katalyyttiset ominaisuutensa korkeissa lämpötiloissa?

Ympäristön korkea lämpötila aiheuttaa pääsääntöisesti proteiinien denaturoitumista, eli sen luonnollisen rakenteen rikkoutumista. Siksi useimmat entsyymit menettävät katalyyttiset ominaisuutensa korkeissa lämpötiloissa.

Kysymys 5. Miksi vitamiinien puute voi aiheuttaa häiriöitä kehon elintärkeissä prosesseissa?

Monet vitamiinit ovat osa entsyymejä. Siksi vitamiinien puute kehossa johtaa entsyymien toiminnan heikkenemiseen soluissa ja voi siksi aiheuttaa häiriöitä elintärkeissä prosesseissa.

1.8 Biologiset katalyytit

4,3 (86,15 %) 52 ääntä

Tältä sivulta haettiin:

mikä rooli entsyymeillä on solussa
mitä aineita kutsutaan katalyyteiksi
miksi useimmat entsyymit korkeassa lämpötilassa
Mitkä tekijät vaikuttavat entsymaattisten reaktioiden nopeuteen?
Miksi useimmat entsyymit menettävät ominaisuutensa korkeissa lämpötiloissa?

Tutkitaan kemiallisten muutosten virtauksen mekanismeja ja niiden nopeuksia kemiallinen kinetiikka. Kemialliset prosessit etenevät ajallaan eri nopeuksilla. Jotkut tapahtuvat nopeasti, melkein välittömästi, kun taas toisten toteutuminen kestää hyvin kauan.

Yhteydessä

Nopeusreaktio- nopeus, jolla reagenssit kuluvat (niiden pitoisuus pienenee) tai reaktiotuotteita muodostuu tilavuusyksikköä kohti.

Tekijät, jotka voivat vaikuttaa kemiallisen reaktion nopeuteen

Seuraavat tekijät voivat vaikuttaa siihen, kuinka nopeasti kemiallinen vuorovaikutus tapahtuu:

aineiden pitoisuus;
reagenssien luonne;
lämpötila;
katalyytin läsnäolo;
paine (reaktioihin kaasumaisessa väliaineessa).

Siten muuttamalla tiettyjä olosuhteita kemiallisen prosessin kululle voidaan vaikuttaa siihen, kuinka nopeasti prosessi etenee.

Kemiallisen vuorovaikutuksen prosessissa reagoivien aineiden hiukkaset törmäävät toisiinsa. Tällaisten yhteensattumien lukumäärä on verrannollinen ainehiukkasten lukumäärään reagoivan seoksen tilavuudessa ja siten verrannollinen reagenssien moolipitoisuuksiin.

Toimivien massojen laki kuvaa reaktionopeuden riippuvuutta reagoivien aineiden moolipitoisuuksista.

Alkuainereaktiolle (A + B → ...) tämä laki ilmaistaan kaavalla:

υ \u003d k ∙С A ∙С B,

missä k on nopeusvakio; CA ja CB ovat lähtöaineiden A ja B moolipitoisuudet.

Jos jokin reagoivista aineista on kiinteässä tilassa, vuorovaikutus tapahtuu faasirajapinnassa, ja siksi kiinteän aineen pitoisuus ei sisälly vaikuttavien massojen kineettisen lain yhtälöön. Nopeusvakion fysikaalisen merkityksen ymmärtämiseksi on tarpeen ottaa C, A ja C B yhtä suureksi kuin 1. Silloin käy selväksi, että nopeusvakio on yhtä suuri kuin reaktionopeus reagenssipitoisuuksilla, jotka ovat yhtä suuria kuin yksikkö.

Reagenssien luonne

Koska reagoivien aineiden kemialliset sidokset tuhoutuvat vuorovaikutuksessa ja reaktiotuotteiden uusia sidoksia muodostuu, yhdisteiden reaktioon osallistuvien sidosten luonne ja reagoivien aineiden molekyylien rakenne vaikuttavat tärkeä rooli.

Reagenssien kosketuspinta-ala

Sellainen ominaisuus kuin kiinteiden reagenssien kosketuspinta-ala, joskus melko merkittävästi, vaikuttaa reaktion kulkuun. Kiinteän aineen jauhaminen mahdollistaa reagenssien kosketuspinta-alan kasvattamisen ja siten prosessin nopeuttamisen. Liuenneiden aineiden kosketusalue kasvaa helposti aineen liukenemisen myötä.

Reaktiolämpötila

Lämpötilan noustessa törmäyshiukkasten energia kasvaa, on selvää, että lämpötilan noustessa itse kemiallinen prosessi kiihtyy. Selkeänä esimerkkinä siitä, kuinka lämpötilan nousu vaikuttaa aineiden vuorovaikutusprosessiin, voidaan pitää taulukon tietoja.

Taulukko 1. Lämpötilan muutoksen vaikutus veden muodostumisnopeuteen (О 2 +2Н 2 → 2Н 2 О)

Van't Hoff -sääntöä käytetään kvantitatiivisessa kuvauksessa siitä, kuinka lämpötila voi vaikuttaa aineiden vuorovaikutusnopeuteen. Van't Hoffin sääntö on, että kun lämpötila nousee 10 astetta, on 2-4-kertainen kiihtyvyys.

Van't Hoff -sääntöä kuvaava matemaattinen kaava on seuraava:

Missä γ on kemiallisen reaktionopeuden lämpötilakerroin (γ = 2−4).

Mutta Arrhenius-yhtälö kuvaa nopeusvakion lämpötilariippuvuutta paljon tarkemmin:

Missä R on yleinen kaasuvakio, A on reaktion tyypin määräämä tekijä, E, A on aktivaatioenergia.

Aktivointienergia on energiaa, joka molekyylin on hankittava, jotta kemiallinen muutos tapahtuu. Toisin sanoen se on eräänlainen energiaeste, joka on voitettava molekyylien törmääessä reaktiotilavuudessa sidosten uudelleenjakamiseksi.

Aktivointienergia ei riipu ulkoisista tekijöistä, vaan riippuu aineen luonteesta. Aktivointienergian arvo 40 - 50 kJ / mol asti sallii aineiden reagoida keskenään melko aktiivisesti. Jos aktivointienergia ylittää 120 kJ/mol, silloin aineet (tavallisissa lämpötiloissa) reagoivat hyvin hitaasti. Lämpötilan muutos johtaa muutokseen aktiivisten molekyylien lukumäärässä, toisin sanoen molekyylien, jotka ovat saavuttaneet aktivaatioenergiaa suuremman energian ja jotka siksi kykenevät kemiallisiin muutoksiin.

Katalyyttinen toiminta

Katalyytti on aine, joka voi nopeuttaa prosessia, mutta ei ole osa sen tuotteita. Katalyysi (kemiallisen muutoksen kiihtyvyys) jaetaan · homogeeniseen, · heterogeeniseen. Jos reagoivat aineet ja katalyytti ovat samassa aggregaatiotilassa, niin katalyysiä kutsutaan homogeeniseksi, jos eri tilassa, niin heterogeeniseksi. Katalyyttien toimintamekanismit ovat monipuolisia ja melko monimutkaisia. Lisäksi on huomattava, että katalyyteille on ominaista toiminnan selektiivisyys. Eli sama katalyytti, joka kiihdyttää yhtä reaktiota, ei voi muuttaa toisen nopeutta millään tavalla.

Paine

Jos muutoksessa on mukana kaasumaisia aineita, prosessin nopeuteen vaikuttaa paineen muutos järjestelmässä . Tämä tapahtuu, koska että kaasumaisissa lähtöaineissa paineen muutos johtaa pitoisuuden muutokseen.

Kemiallisen reaktion nopeuden kokeellinen määritys

Kemiallisen transformaation nopeus on mahdollista määrittää kokeellisesti hankkimalla tietoa siitä, kuinka reagoivien aineiden tai tuotteiden pitoisuus muuttuu aikayksikköä kohti. Menetelmät tällaisten tietojen hankkimiseksi on jaettu

kemiallinen,
fysikaalisia ja kemiallisia.

Kemialliset menetelmät melko yksinkertainen, helppokäyttöinen ja tarkka. Niiden avulla nopeus määritetään mittaamalla suoraan reagoivien aineiden tai tuotteiden aineen pitoisuus tai määrä. Jos reaktio on hidas, otetaan näytteitä reagenssin kulutuksen seuraamiseksi. Sen jälkeen määritetään näytteen reagenssin pitoisuus. Säännöllisin väliajoin ottamalla näytteitä on mahdollista saada tietoa aineen määrän muutoksista vuorovaikutuksen aikana. Yleisimmin käytetyt analyysityypit ovat titrimetria ja gravimetria.

Jos reaktio etenee nopeasti, näytteen ottamiseksi se on pysäytettävä. Tämä voidaan tehdä jäähdyttämällä katalyytin äkillinen poisto, on myös mahdollista laimentaa tai siirtää yksi reagensseista ei-reaktiiviseen tilaan.

menetelmät fysikaalinen ja kemiallinen analyysi Nykyaikaisessa kokeellisessa kinetiikassa käytetään useammin kuin kemiallista. Niiden avulla voit tarkkailla aineiden pitoisuuksien muutosta reaaliajassa. Reaktiota ei tarvitse pysäyttää ja ottaa näytteitä.

Fysikaalis-kemialliset menetelmät perustuvat mittaukseen fyysistä omaisuutta, riippuen tietyn yhdisteen määrällisestä sisällöstä järjestelmässä ja muuttuu ajan myötä. Esimerkiksi, jos kaasut ovat mukana reaktiossa, paine voi olla tällainen ominaisuus. Myös aineiden sähkönjohtavuus, taitekerroin ja absorptiospektrit mitataan.

§ 12. ENTSYMATIIVISTEN REAKTIOIDEN KINETIIKKA

Entsymaattisten reaktioiden kinetiikka on tiedettä entsymaattisten reaktioiden nopeuksista, niiden riippuvuudesta erilaisia tekijöitä. Entsymaattisen reaktion nopeus määräytyy reagoineen substraatin tai tuloksena olevan reaktiotuotteen kemiallisen määrän perusteella aikayksikköä kohti tilavuusyksikköä kohti tietyissä olosuhteissa:

missä v on entsymaattisen reaktion nopeus, on muutos substraatin tai reaktiotuotteen pitoisuudessa ja t on aika.

Entsymaattisen reaktion nopeus riippuu entsyymin luonteesta, joka määrää sen aktiivisuuden. Mitä suurempi entsyymin aktiivisuus on, sitä suurempi on reaktionopeus. Entsyymiaktiivisuus määräytyy entsyymin katalysoiman reaktion nopeuden mukaan. Entsyymiaktiivisuuden mitta on yksi entsyymiaktiivisuuden standardiyksikkö. Yksi entsyymiaktiivisuuden standardiyksikkö on entsyymimäärä, joka katalysoi 1 µmoolin substraattien konversion minuutissa.

Entsymaattisen reaktion aikana entsyymi (E) on vuorovaikutuksessa substraatin (S) kanssa, jolloin muodostuu entsyymi-substraattikompleksi, joka sitten hajoaa entsyymin ja reaktion tuotteen (P) vapautuessa:

Entsymaattisen reaktion nopeus riippuu monista tekijöistä: substraatin ja entsyymin pitoisuudesta, lämpötilasta, alustan pH:sta, erilaisten säätelyaineiden läsnäolosta, jotka voivat lisätä tai vähentää entsyymien aktiivisuutta.

Mielenkiintoista tietää! Entsyymejä käytetään lääketieteessä erilaisten sairauksien diagnosointiin. Sydäninfarktissa, joka johtuu sydänlihaksen vaurioista ja rappeutumisesta veressä, aspartaattitransaminaasi- ja alapitoisuus kasvaa jyrkästi. Heidän toiminnan tunnistaminen mahdollistaa tämän taudin diagnosoinnin.

Substraatin ja entsyymipitoisuuksien vaikutus entsymaattiseen reaktionopeuteen

Tarkastellaan substraattipitoisuuden vaikutusta entsymaattisen reaktion nopeuteen (kuva 30.). Pienillä substraattipitoisuuksilla nopeus on suoraan verrannollinen sen pitoisuuteen; sitten pitoisuuden kasvaessa reaktionopeus kasvaa hitaammin, ja erittäin korkeilla substraattipitoisuuksilla nopeus on käytännössä riippumaton sen pitoisuudesta ja saavuttaa maksimiarvonsa (Vmax) . Tällaisilla substraattipitoisuuksilla kaikki entsyymimolekyylit ovat osa entsyymi-substraattikompleksia ja entsyymin aktiivisten keskusten täysi kyllästyminen saavutetaan, minkä vuoksi reaktionopeus on tässä tapauksessa käytännössä riippumaton substraattipitoisuudesta.

Riisi. 30. Entsymaattisen reaktion nopeuden riippuvuus substraatin pitoisuudesta

Entsyymiaktiivisuuden riippuvuus substraatin pitoisuudesta kuvaajaa kuvaa Michaelis-Menten-yhtälö, joka sai nimensä tutkimukseen suuren panoksen antaneiden merkittävien tutkijoiden L.Michaelisin ja M.Mentenin kunniaksi. entsymaattisten reaktioiden kinetiikasta,

jossa v on entsymaattisen reaktion nopeus; [S] on substraattipitoisuus; K M on Michaelis-vakio.

Tarkastellaanpa Michaelis-vakion fyysistä merkitystä. Edellyttäen, että v = ½ V max , saadaan K M = [S]. Siten Michaelis-vakio on yhtä suuri kuin substraattikonsentraatio, jolla reaktionopeus on puolet maksimista.

Entsymaattisen reaktion nopeus riippuu myös entsyymin pitoisuudesta (kuvio 31). Tämä suhde on lineaarinen.

Riisi. 31. Entsymaattisen reaktion nopeuden riippuvuus entsyymin pitoisuudesta

Lämpötilan vaikutus entsymaattisen reaktion nopeuteen

Entsymaattisen reaktion nopeuden riippuvuus lämpötilasta on esitetty kuvassa. 32.

Riisi. 32. Entsymaattisen reaktion nopeuden riippuvuus lämpötilasta.

Matalissa lämpötiloissa (noin 40 - 50 °C asti) lämpötilan nousuun jokaista 10 °C:ta kohti van't Hoff -säännön mukaisesti liittyy kemiallisen reaktion nopeuden nousu 2 - 4 ajat. Korkeissa lämpötiloissa, jotka ovat yli 55 - 60 ° C, entsyymin aktiivisuus laskee jyrkästi sen terminen denaturoitumisen vuoksi, ja tämän seurauksena havaitaan entsymaattisen reaktion nopeuden jyrkkä lasku. Entsyymien maksimiaktiivisuus havaitaan yleensä välillä 40 - 60 o C. Lämpötilaa, jossa entsyymin aktiivisuus on maksimi, kutsutaan lämpötilaoptimiksi. Termofiilisten mikro-organismien entsyymien lämpötilaoptimi on korkeampien lämpötilojen alueella.

pH:n vaikutus entsymaattisen reaktion nopeuteen

Kaavio entsymaattisen aktiivisuuden riippuvuudesta pH:sta on esitetty kuvassa. 33.

Riisi. 33. pH:n vaikutus entsymaattisen reaktion nopeuteen

pH-riippuvuuskäyrä on kellomainen. pH-arvoa, jossa entsyymin aktiivisuus on suurin, kutsutaan pH-optimi entsyymi. Eri entsyymien pH-optimiarvot vaihtelevat suuresti.

Entsymaattisen reaktion pH:sta riippuvuuden luonne määräytyy sen perusteella, että tämä indikaattori vaikuttaa:

a) katalyysissä mukana olevien aminohappotähteiden ionisaatio,

b) substraatin ionisaatio,

c) entsyymin konformaatio ja sen aktiivinen kohta.

Entsyymin esto

Entsymaattisen reaktion nopeutta voidaan vähentää useiden kemikaalien, joita kutsutaan nimellä estäjät. Jotkut estäjät, kuten syanidit, ovat myrkyllisiä ihmisille, kun taas toisia käytetään lääkkeinä.

Inhibiittorit voidaan jakaa kahteen päätyyppiin: peruuttamaton Ja käännettävä. Irreversiibelit inhibiittorit (I) sitoutuvat entsyymiin muodostaen kompleksin, jonka dissosiaatio on mahdotonta entsyymiaktiivisuuden palauttamisen yhteydessä:

Esimerkki irreversiibelistä inhibiittorista on di-isopropyylifluorifosfaatti (DFF). DPP estäää, jolla on tärkeä rooli hermoimpulssien välittämisessä. Tämä inhibiittori on vuorovaikutuksessa entsyymin aktiivisen kohdan seriinin kanssa ja estää siten jälkimmäisen toiminnan. Tämän seurauksena hermosolujen hermosolujen prosessien kyky johtaa hermoimpulssia heikkenee. DFF on yksi ensimmäisistä hermomyrkytyksistä. Sen perusteella on luotu joukko suhteellisen myrkyttömiä ihmisille ja eläimille. hyönteismyrkyt - hyönteisille myrkyllisiä aineita.

Reversiibelit estäjät, toisin kuin irreversiibelit, voidaan helposti erottaa entsyymistä tietyissä olosuhteissa. Jälkimmäisen toiminta palautetaan:

Palautuvia estäjiä ovat mm kilpailukykyinen Ja ei-kilpailukykyinen estäjät.

Kilpaileva inhibiittori, joka on substraatin rakenteellinen analogi, on vuorovaikutuksessa entsyymin aktiivisen kohdan kanssa ja estää siten substraatin pääsyn entsyymiin. Tässä tapauksessa inhibiittori ei käy läpi kemiallisia muutoksia ja sitoutuu entsyymiin palautuvasti. EI-kompleksin dissosioitumisen jälkeen entsyymi voi sitoutua joko substraattiin ja transformoida sen tai inhibiittoriin (kuva 34.). Koska sekä substraatti että inhibiittori kilpailevat paikasta aktiivisessa kohdassa, tätä estoa kutsutaan kompetitiiviseksi.

Riisi. 34. Kilpailevan estäjän vaikutusmekanismi.

Kilpailevia estäjiä käytetään lääketieteessä. Taistella tarttuvat taudit aiemmin laajalti käytettyjä sulfalääkkeitä. Ne ovat rakenteellisesti lähellä para-aminobentsoehappo(PABA), välttämätön kasvutekijä monille patogeenisille bakteereille. PABA on foolihapon esiaste, joka toimii kofaktorina useille entsyymeille. Sulfaniamidivalmisteet toimivat kilpailevana estäjänä entsyymeille, jotka syntetisoivat foolihappoa PABA:sta ja estävät siten patogeenisten bakteerien kasvua ja lisääntymistä.

Ei-kilpailevat inhibiittorit eivät ole rakenteellisesti samanlaisia kuin substraatti, ja EI:n muodostumisen aikana ne eivät ole vuorovaikutuksessa aktiivisen kohdan, vaan entsyymin toisen kohdan kanssa. Inhibiittorin vuorovaikutus entsyymin kanssa johtaa muutokseen viimeksi mainitun rakenteessa. EI-kompleksin muodostuminen on palautuvaa, joten sen hajoamisen jälkeen entsyymi pystyy jälleen hyökkäämään substraattiin (kuva 35).

Riisi. 35. Ei-kilpailevan estäjän vaikutusmekanismi

CN-syanidi voi toimia ei-kilpailevana inhibiittorina. Se sitoutuu metalli-ioneihin, jotka ovat osa proteettisia ryhmiä, ja estää näiden entsyymien toimintaa. Syanidimyrkytys on erittäin vaarallista. Ne voivat olla kohtalokkaita.

Allosteeriset entsyymit

Termi "allosteerinen" tulee kreikan sanoista allo - toinen, stereo - alue. Siten allosteerisilla entsyymeillä on aktiivisen kohdan lisäksi toinen keskus nimeltään allosteerinen keskus(Kuva 36). Aineet, jotka pystyvät muuttamaan entsyymien aktiivisuutta, sitoutuvat allosteeriseen keskustaan, näitä aineita kutsutaan allosteeriset efektorit. Efektorit ovat positiivisia - entsyymiä aktivoivia ja negatiivisia - estäviä, ts. vähentää entsyymiaktiivisuutta. Kaksi tai useampi efektori voi vaikuttaa joihinkin allosteerisiin entsyymeihin.

Riisi. 36. Allosteerisen entsyymin rakenne.

Monientsyymijärjestelmien säätely

Jotkut entsyymit toimivat yhdessä ja yhdistyvät monientsyymisysteemeiksi, joissa jokainen entsyymi katalysoi tiettyä aineenvaihduntareitin vaihetta:

Monientsyymijärjestelmässä on entsyymi, joka määrittää koko reaktiosekvenssin nopeuden. Tämä entsyymi on pääsääntöisesti allosteerinen ja sijaitsee matabolisen reitin alussa. Hän pystyy vastaanottaessaan erilaisia signaaleja sekä lisäämään että vähentämään katalysoidun reaktion nopeutta ja säätelemään siten koko prosessin nopeutta.